TBCD效果和其监管关联Arl2微管蛋白和微管的完整性。
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田G,托马斯年代,考恩新泽西
TBCD效果和其监管关联Arl2微管蛋白和微管的完整性。
细胞骨架(霍博肯)。2010年11月,67(11):706 - 14所示。doi: 10.1002 / cm.20480。
- PubMed ID
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20740604 (在PubMed]
- 文摘
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α/β微管蛋白的组装异质二聚体需要一系列的伴护蛋白质的参与(TBCA-E)函数下游的胞质chaperonin(有条件现金转移支付)作为异质二聚体组装机器。TBCD和TBCE也能够表演的逆反应,它们扰乱自然形成。TBCA-E存在于所有真核生物的同源染色体,α-氨基酸序列和beta-tubulin同形像在脊椎动物严格守恒的。然而,TBCD影响微管蛋白破坏体内的效率取决于其来源:牛(但不是人类)TBCD有效破坏微管蛋白和微管在培养细胞的过度。在这里,我们表明,重组牛TBCD在海拉细胞产生化学计量与beta-tubulin cocomplex,符合其行为在体外和体内。相比之下,表达人类TBCD使用相同的主机/矢量系统生成的结果TBCD这不是包裹着beta-tubulin。我们表明,重组人类TBCD功能无差别地从其nonrecombinant牛在体外CCT-driven折叠反应,破坏微管蛋白反应,微管蛋白GTPase激活蛋白质化验TBCD和原料beta-tubulin刺激三磷酸鸟苷水解的异质二聚体浓度远低于所需的聚合成微管。我们认为牛和人类TBCD功能相同的角色在新创微管蛋白异质二聚体组装,并显示人类TBCD破坏微管完整性的能力可以克服在体内过度siRNA-mediated压制言论的TBCD调节器Arl2 (ADP核糖基化因子的蛋白质)。