本构高亲和胆碱转运蛋白的内吞作用由羧基端尾二亮氨酸基序决定。

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Ribeiro FM, Black SA, Cregan SP，普拉多VF，普拉多MA, Rylett RJ，弗格森SS

本构高亲和胆碱转运蛋白的内吞作用由羧基端尾二亮氨酸基序决定。

中华神经化学杂志，2005年7月;94(1):86-96。

PubMed ID

15953352 (PubMed视图

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摘要

乙酰胆碱合成的维持依赖于高亲和钠依赖性胆碱转运蛋白(CHT1)的有效功能。最近的研究表明，这种转运蛋白主要定位于细胞内，不像其他神经递质转运蛋白，这表明CHT1进出质膜的运输可能在调节胆碱摄取中发挥关键作用。在这里，我们发现CHT1在网格蛋白包被的囊泡中迅速且组成性地内化到rab5阳性的早期核内体中。CHT1内化是由一个非典型羧基末端的类二白氨酸基体(L531, V532)控制的，它在被丙氨酸残基取代后，在人胚胎肾293细胞和初级皮质神经元中阻断CHT1内化，并导致CHT1细胞表面表达和胆碱转运活性的增加。用动力蛋白- i K44A干扰网格蛋白介导的内吞作用，增加细胞表面表达和转运活性，其程度与突变二亮氨酸基序相似，这表明我们已经确定了构成性CHT1内化的基序。基于观察到CHT1在质膜上的定位是短暂的，我们提出乙酰胆碱合成可能受到导致CHT1本构内吞作用衰减的过程的影响。

引用本文的药物库数据

药物转运蛋白

药物	转运体	种类	生物	药理作用	行动
胆碱	高亲和性胆碱转运蛋白1	蛋白质	人类	未知的	底物	细节
胆碱水杨酸	高亲和性胆碱转运蛋白1	蛋白质	人类	未知的	底物	细节