荧光能量转移检测纤连蛋白结构的变化对表面绑定。
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沃尔夫C,赖CS
荧光能量转移检测纤连蛋白结构的变化对表面绑定。
拱生物化学Biophys。1989年2月1日,268 (2):536 - 45。
- PubMed ID
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2913946 (在PubMed]
- 文摘
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我们报告分子内距离的变化在人血浆纤连蛋白(Fn)发现,在吸附蛋白质的表面Cytodex葡聚糖微载体,使用荧光能量转移技术。glutamine-3残渣,每个链的氨基末端附近标记酶学与monodansylcadaverine(丹磺酰)或monofluoresceinyl-cadaverine XIIIa凝结(荧光素)通过使用因素。使用这个捐赠(丹磺酰)受体(荧光素),和稳态测量,我们演示了先前的两个氨基末端血浆纤连蛋白在溶液中是并列,由23 (c·沃尔夫和c。赖(1988)生物化学27岁,3483 - 3487)。在微载体吸附,能量转移被发现完全废除,表明表面绑定诱发的构象变化之间的距离两个氨基末端增加到超过70。此外,我们与荧光素标记的氨基酸链,每个链的两个自由巯基组coumarinyl-phenylmaleimide作为能量供体。的发射光谱double-labeled蛋白质在溶液中显示能量转移的发生,表明之间的相对距离氨基末端和自由巯基(s)是在70年。在表面绑定,减少这个施主-受主对之间的能量传递也指出。这里给出的结果是一致的认为血浆Fn经历剧烈的构象变化在表面绑定,也许改变从一个紧凑的形式扩展形式。这个过程可能是重要的表面活化纤连蛋白分子。