蛋白质相互作用的热力学特性heteromeric枯草芽孢杆菌pyridoxalphosphate合成酶。

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Neuwirth M,闪烁K, Strohmeier M,我东奔西走,Macheroux P

蛋白质相互作用的热力学特性heteromeric枯草芽孢杆菌pyridoxalphosphate合成酶。

生物化学。2007年5月1日,46 (17):5131 - 9。Epub 2007 4月5。

PubMed ID

17408246 (在PubMed

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两个生物合成路线合成吡哆醛5 '磷酸(PLP),维生素B6的生物活性化合物,已经为特征。的主要途径导致直接形成PLP pentasaccharide和三糖和手术在植物,真菌,原生动物和细菌。这个反应是由一个单一的谷氨酰胺催化amidotransferase酶组成的复杂的吡哆醛合酶,称为Pdx1,谷氨酰胺酶,称为Pdx2。在这个复杂,Pdx2生成氨从谷酰胺和物资为并入PLP Pdx1。Pdx2的谷氨酰胺酶活动需要的存在Pdx1 heteromeric复杂,以前以晶体三维(3 d)结构的决心。在这里,我们给的热力学描述复杂的枯草芽孢杆菌形成合酶中没有或谷酰胺的存在。我们表明,谷酰胺直接影响蛋白质的紧张复杂,展品离解常数的6.9和0.3 microM缺失和存在,分别(25摄氏度)。这一结果与谷酰胺在异质二聚体界面的定位的三维结构。在分析焓对温度的依赖关系,负热容变化(deltaCp)同意由疏水相互作用蛋白质界面。测量热容变化也是谷酰胺的函数,负面deltaCp谷酰胺的存在,更没有- 1。这些发现表明,谷酰胺不仅影响复杂地层的强度,也决定了部队参与复杂的形成,对于不同的亲水性和疏水性相互作用的相对贡献。

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谷酰胺	GMP合成酶(glutamine-hydrolyzing)	蛋白质	人类	未知的	底物	细节