鼠标的磷酸化glutamine-fructose-6-phosphate amidotransferase 2 (GFAT2) cAMP-dependent蛋白激酶增加酶活性。

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胡锦涛Y, Riesland L,帕特森AJ, Kudlow我

鼠标的磷酸化glutamine-fructose-6-phosphate amidotransferase 2 (GFAT2) cAMP-dependent蛋白激酶增加酶活性。

279年J生物化学杂志。2004年7月16日,(29):29988 - 93。2004年5月7日Epub。

PubMed ID

15133036 (在PubMed

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由一个新的基因编码一种蛋白质与大约75%同源glutamine-fructose-6-phosphate amidotransferase (GFAT)被称为GFAT2这种相似性的基础上。鼠标GFAT2 cDNA克隆,表达的蛋白质的氨基端谷胱甘肽S-transferase或他的标签。哺乳动物细胞表达的纯化蛋白GFAT活动。的Km值的两个底物反应,果糖6-phosphate和谷氨酰胺,到确定是0.8毫米的果糖- 6 -磷酸和谷氨酰胺1.2毫米,为GFAT1范围内确定。周围的蛋白质序列丝氨酸202 GFAT2 GFAT1保守的丝氨酸205,而丝氨酸在235在GFAT2 GFAT1并不存在。以前我们205年表明,丝氨酸的磷酸化GFAT1 cAMP-dependent催化亚基的蛋白激酶(PKA)抑制其活性。像GFAT1 GFAT2被PKA磷酸化,但GFAT2活动增加约2.2倍的修改。当202 GFAT2突变为丙氨酸,丝氨酸酶不仅成为抗磷酸化,而且活动的增加反应PKA也被屏蔽。这些结果表明,丝氨酸的磷酸化202被PKA必要且充分的这些改变。GFAT2是适度抑制(15%)通过检测O-glycosylation UDP-GlcNAc但不是。 GFAT2 is, therefore, an isoenzyme of GFAT1, but its regulation by cAMP is the opposite, allowing differential regulation of the hexosamine pathway in specialized tissues.

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药物	酶	类	生物	药理作用	行动
谷酰胺	谷氨酰胺,fructose-6-phosphate转氨酶(异构化)2	蛋白质	人类	未知的	底物	细节