结合孕激素对alpha1-acid糖蛋白的动力学的影响。

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Albani小

结合孕激素对alpha1-acid糖蛋白的动力学的影响。

Biochim Biophys学报。1997年8月29日,1336 (2):349 - 59。

PubMed ID

9305808 (在PubMed

]

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色氨酸残基的荧光asialylated人类alpha1-acid糖蛋白(α-酸性糖蛋白)研究了在孕激素的存在。红边激发光谱没有导致荧光团的荧光发射最大的转变,即的动作,Trp残留依赖他们的微环境。这证实了各向异性研究作为温度的函数编摄氏度的范围(佩兰情节)。这两个结果相同的结果缺乏孕激素的研究[J。Albani Biochim。Biophys。学报1291(1996)215 - 220]表明绑定孕酮的α-酸性糖蛋白并不修改意味着剩余Trp残留的运动。测量的各向异性温度范围的-45度到+ 6摄氏度的混合物glycerol-buffer 80%,允许我们确定当地的旋转的摩擦阻力的色氨酸残基(G。韦伯、旧金山那里Scarlata m . Rholam生化23 (1984)6785 - 6788]。Y-plot各向异性的分析表明,平均运动的两个Trp残留埋在蛋白质的核心是不同于Trp残留的表面。 The average angles of rotations for buried and surface residues were 16 degrees and 21.5 degrees of arc, respectively, instead of 10 degrees and 14 degrees of arc observed in absence of progesterone [J. Albani, Biochim. Biophys. Acta 1291 (1996) 215-220]. Thus, binding of progesterone to orosomucoid increases the free space of rotation of the two classes of Trp residues.

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药物	目标	类	生物	药理作用	行动
孕酮	Alpha-1-acid糖蛋白1	蛋白质	人类	未知的	粘结剂	细节