结构和drug-bindingα(1)酸性糖蛋白的属性反向胶束。

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Nishi K,酒井法子N, Komine Y, Maruyama T, Halsall HB, Otagiri M

结构和drug-bindingα(1)酸性糖蛋白的属性反向胶束。

Biochim Biophys学报。2002年12月16日,1601 (2):185 - 91。

PubMed ID

12445481 (在PubMed

]

文摘

α(1)酸性糖蛋白(AGP)是一种糖蛋白,由183个氨基酸残基,五碳水化合物链和结合中性和基本药物。我们检查了AGP的结构特性和配体结合能力与反向胶束的交互。同时,详细的信息是通过比较几种不同州的AGP。与反向胶束诱导一个独特的构象转变(β褶板阿尔法螺旋)在AGP和绑定能力降低基本药物,氯丙嗪和甾类激素,孕酮AGP。这些结构性构象所观察到的非常相似的条件下酸性和高离子强度(pH值2.0,1.5 M氯化钠)。这个结构似乎原生状态和变性之间的一个中间状态,可能铸成的球状体。目前的结果表明,当AGP与生物膜的相互作用,它会发生结构过渡到一个独特的结构,不同于本机和变性状态,减少配体结合能力。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
孕酮	Alpha-1-acid糖蛋白1	蛋白质	人类	未知的	粘结剂	细节