纤溶酶原激活物inhibitor-1分离细胞灭活整合蛋白从细胞外基质。

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Czekay RP, Aertgeerts K, Curriden SA Loskutoff DJ

纤溶酶原激活物inhibitor-1分离细胞灭活整合蛋白从细胞外基质。

J细胞杂志。2003年3月3,160 (5):781 - 91。

PubMed ID

12615913 (在PubMed

]

文摘

结合尿激酶plaminogen活化剂(uPA)的细胞表面受体(uPAR;CD87)促进细胞粘附增加亲和力的受体vitronectin (VN)和整合蛋白。我们提供的证据表明,纤溶酶原激活物抑制剂1 (PAI)可以分离细胞通过扰乱uPAR-VN和integrin-VN交互,它绑定uPA uPA-uPAR-integrin复合物在细胞表面。分离细胞无法再植VN,除非他们与MnCl2表面整合蛋白首先被激活处理。免疫沉淀反应和亚细胞分离实验表明,PAI-1治疗触发失活和脱离uPA-uPAR-integrin复合物及其低密度脂蛋白受体相关蛋白的内吞作用的间隙。细胞转染实验证明有效分离PAI-1需要过量的matrix-engaged uPA-uPAR-integrin复合物在自由参与整合蛋白,这一比率的变化改变PAI-1的功效。在一起,这些结果表明VN-independent, uPA-uPAR-dependent机制PAI-1诱发细胞分离。这个途径可能代表一个通用的机制,因为PAI-1也可以分离细胞纤连蛋白和1型胶原蛋白。这部小说“deadhesive”活动PAI-1向多种细胞的生长在不同的细胞外基质可能开始解释为什么高PAI-1水平通常在人类转移性疾病与不良预后相关。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
尿激酶	尿激酶纤溶酶原激活物表面受体	蛋白质	人类	是的	诱导物 调制器	细节