中性粒细胞弹性蛋白酶和组织蛋白酶G对单核细胞上尿激酶受体/CD87的蛋白水解调节。

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博福特N，勒杜克D，鲁塞尔JC，莫格多伦V，卢瑟T，纳曼A，契纳德M，皮达德D

中性粒细胞弹性蛋白酶和组织蛋白酶G对单核细胞上尿激酶受体/CD87的蛋白水解调节。

中华免疫杂志2004年1月1日;

PubMed ID

14688365 (PubMed视图

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摘要

尿激酶受体(CD87)参与迁移细胞的细胞周蛋白水解潜能，并在炎症期间招募白细胞。它由三个结构同源的结构域组成，c端结构域D3通过GPI锚点附着在细胞膜上。CD87易受内源性蛋白水解过程的影响，去除n端结构域D1，生成截断的D2D3膜物种，从而调节CD87相关功能。全长或截断的CD87也可以通过磷脂酶和/或尚未鉴定的蛋白酶的近膜裂解从细胞中释放出来。利用重组CD87、CD87阳性的单核细胞U937细胞系和分离的血单核细胞，我们通过蛋白免疫印迹和流式免疫细胞术显示，人中性粒细胞丝氨酸蛋白酶弹性蛋白酶和组织蛋白酶G在D1-D2连接子序列内切割CD87，而组织蛋白酶G在切割D3的C端时高效。脱颗粒中性粒细胞提供的组织蛋白酶G和弹性蛋白酶的结合导致酶的合作，导致单核细胞释放截断的D2D3物种，类似于先前在病理性体液中描述的。利用质谱分析，合成肽的蛋白水解片段定位D1-D2连接子和D3 c端结构域确定了每种酶的潜在切割位点，并提示存在调控CD87(D1-D2)相关趋化活性的机制。最后，分离或联合弹性蛋白酶和组织蛋白酶G大大降低了细胞结合尿激酶的能力。因此，可分泌性白细胞丝氨酸蛋白酶在调节CD87表达和炎症细胞功能方面具有很高的潜力。

引用本文的药物库数据

药物靶点

药物	目标	种类	生物	药理作用	行动
尿激酶	尿激酶纤溶酶原激活物表面受体	蛋白质	人类	是的	诱导物 调制器	细节