物理和功能之间的交互多巴胺转运蛋白和突触囊泡蛋白synaptogyrin-3。
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物理和功能之间的交互多巴胺转运蛋白和突触囊泡蛋白synaptogyrin-3。
J > 2009年4月8日,29日(14):4592 - 604。doi: 10.1523 / jneurosci.4559 - 08.2009。
- PubMed ID
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19357284 (在PubMed]
- 文摘
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吸收通过多巴胺转运体(DAT)代表终止使用的主要机制在大脑多巴胺传输。尽管众所周知,多巴胺(DA)被突触囊泡转运体用于补充商店为后续版本中,这种机制的分子细节并不完全理解。在这里,我们确定了突触囊泡蛋白synaptogyrin-3作为DAT使用分裂泛素系统相互作用的蛋白质。这种交互是通过coimmunoprecipitation实验证实使用不同的细胞系和老鼠的大脑。DAT和synaptogyrin-3与从小鼠纹状体突触前终端。使用荧光共振能量转移显微镜,我们表明,蛋白质相互作用在活神经元。下拉与GST(谷胱甘肽S-transferase)蛋白质化验显示细胞质N末端的DAT和synaptogyrin-3都充分的互动。此外,DAT能够绑定的N末端纯化从脑组织突触囊泡。功能分析表明synaptogyrin-3表达式与DAT活动MN9D和PC12细胞,而不是non-neuronal hek - 293细胞。这些变化并不归因于转运细胞表面水平变化或直接影响蛋白质的相互作用。 Instead, the synaptogyrin-3 effect on DAT activity was abolished in the presence of the vesicular monoamine transporter-2 (VMAT2) inhibitor reserpine, suggesting a dependence on the vesicular DA storage system. Finally, we provide evidence for a biochemical complex involving DAT, synaptogyrin-3, and VMAT2. Collectively, our data identify a novel interaction between DAT and synaptogyrin-3 and suggest a physical and functional link between DAT and the vesicular DA system.