隔离和化学表征人类B29和mb-1蛋白的B细胞抗原受体复杂。
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瓦西年代,Coligan我,吉田M, Seon BK
隔离和化学表征人类B29和mb-1蛋白的B细胞抗原受体复杂。
摩尔Immunol。1994年4月,31(6):419 - 27所示。
- PubMed ID
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7514267 (在PubMed]
- 文摘
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一个disulfide-linked heterodimeric抗原B从人类白血病细胞被发现radioimmunoprecipitation使用单克隆抗体和免疫印迹分析(mAb)。生成马伯对细胞膜抗原制备从人类B prolymphocytic白血病细胞,发现定义一个细胞外抗原决定基的更小的组件(β链)heterodimeric B抗原对人类白血病细胞。BALL-1的抗原,B人类白血病细胞系,和新鲜的(无教养的)B prolymphocytic白血病细胞被发现由一个44-49 kDa(α链)和36-40 kDa(β链)组件。额外发现34 kDa的微量组分从BALL-1降低抗原。的化学识别抗原,我们孤立的抗原Triton x - 100溶菌产物的BALL-1 immunoaffinity使用马伯色谱法。伴氨基酸序列的测定α和β链明确证明他们是人类mb-1和架B29蛋白质上。序列分析表明mb-1蛋白的分子异质性,也或许B29蛋白质的异质性。我们发现三种形式的mb-1蛋白质共享一个相同的伴氨基酸序列,可能两种形式的B29蛋白质共享一个相同的伴序列。序列数据允许我们建立真正的伴人类B29蛋白质的氨基酸序列不同于他人提出的基于互补脱氧核糖核酸序列分析。比较人类mb-1和B29伴序列的蛋白质与鼠标mb-1和B29蛋白质显示,大多数的保守氨基酸mb-1蛋白质疏水性氨基酸。 Such conservation of hydrophobic amino acids is not observed in the amino termini of the human and mouse B29 proteins. A beta-tubulin-like protein was found to be co-purified with the mb-1-B29 antigen in the present study. In addition, we found that there is a strong amino acid sequence homology between the microtubule-binding domains of certain human microtubule-associated proteins and an intracellular segment of the human mb-1 protein.