半胱氨酸蛋白质功能——以门冬氨酸受体调节调制。

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立顿SA崔YB,高桥H,张D,李W, Godzik, Bankston洛杉矶

半胱氨酸蛋白质功能——以门冬氨酸受体调节调制。

趋势>。2002年9月,25 (9):474 - 80。

PubMed ID

12183209 (在PubMed

]

文摘

直到最近半胱氨酸残基,尤其是那些位于细胞外,被认为是重要的金属协调、催化和蛋白质结构形成二硫键,但他们并不认为调节蛋白质功能。然而,这并非如此。至关重要的半胱氨酸残基可以参与蛋白质活动的调制和信号事件通过其他反应的硫醇(含巯基的;sh)组。这些反应可以采取多种形式,如氧化还原事件(化学还原或氧化)、螯合的过渡金属(主要是锌(2 +)、锰(2 +)和铜(2 +))或S-nitrosylation(一氧化氮(NO)的催化转移组硫醇基)。在一些情况下,这些不同的反应可以互相竞争相同的硫醇基一个半胱氨酸残基,形成一个分子开关由纵横交错的可能的氧化还原、没有或锌(2 +)控制蛋白质功能的修改。Thiol-mediated调节蛋白质功能还可以涉及到影响配体结合变构的半胱氨酸残基的反应。本文综述的基础这些分子半胱氨酸开关,利用NMDA受体作为一个典型的蛋白质,并提出了分子模型的作用S-nitrosylation基于最近派生的晶体结构。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
乙酰半胱氨酸	谷氨酸受体ionotropic, NMDA 1	蛋白质	人类	未知的	激活剂	细节
乙酰半胱氨酸	谷氨酸受体ionotropic, NMDA 2 a	蛋白质	人类	未知的	激活剂	细节
乙酰半胱氨酸	谷氨酸受体ionotropic, NMDA 2 b	蛋白质	人类	未知的	激活剂	细节
乙酰半胱氨酸	谷氨酸受体ionotropic, NMDA 2 d	蛋白质	人类	未知的	激活剂	细节
乙酰半胱氨酸	谷氨酸受体ionotropic, 3门冬氨酸	蛋白质	人类	未知的	激活剂	细节