从人血浆中纯化和鉴定一种新型透明质酸结合蛋白(PHBP):它具有三个EGF,一个kringle和一个丝氨酸蛋白酶结构域,类似于肝细胞生长因子激活剂。
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引用
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崔三浦NH, Tobe T, Sumiya J,中野Y,佐野Y,马自达T,富田M
从人血浆中纯化和鉴定一种新型透明质酸结合蛋白(PHBP):它具有三个EGF,一个kringle和一个丝氨酸蛋白酶结构域,类似于肝细胞生长因子激活剂。
中国生物化学杂志,1996,6(6):457 - 457。
- PubMed ID
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8827452 (PubMed视图]
- 摘要
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采用透明质酸偶联Sepharose亲和层析法从人血浆中纯化了一种新型透明质酸结合蛋白(PHBP)。分别用抗igg抗体偶联Sepharose和抗白蛋白抗体偶联Sepharose去除部分纯化制剂中污染IgM和白蛋白,未观察到其他污染物。最后,从500毫升人血浆中分离出800微克PHBP。PHBP在非还原条件下SDS-PAGE显示为单个70 kda条带,还原条件下为50 kda和17 kda条带。因此,PHBP是一种由50-kDa和17-kDa亚基组成的异源二聚体,由二硫键连接。这两个亚基都有新的n端氨基酸序列,表明PHBP是人血浆中一种新的透明质酸结合蛋白。从PHBP cDNA的核苷酸序列推断出的氨基酸序列与肝细胞生长因子激活因子(HGFA)的氨基酸序列具有显著的同源性。Northern blot结果显示,肝、肾、胰腺均表达PHBP mRNA。PHBP的预测结构在其n端有三个表皮生长因子(EGF)结构域,一个kringle结构域和一个丝氨酸蛋白酶结构域,而HGFA在其n端有一个纤连蛋白II型结构域、一个EGF结构域、一个纤连蛋白I型结构域、一个EGF结构域、一个kringle结构域和一个丝氨酸蛋白酶结构域。