人类胃蛋白酶晶体结构与抑肽素及其复杂。
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Fujinaga M, Chernaia MM, Tarasova倪,Mosimann SC,詹姆斯锰
人类胃蛋白酶晶体结构与抑肽素及其复杂。
蛋白质科学。1995;4 (5):960 - 72。doi: 10.1002 / pro.5560040516。
- PubMed ID
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7663352 (在PubMed]
- 文摘
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人类胃蛋白酶的三维晶体结构及其复杂与抑肽素已经找到了解决办法x射线晶体的方法。本机胃蛋白酶结构都进行了精细的数据收集到2.2解决19.7%的r因子。胃蛋白酶:抑肽素结构都进行了精细的数据分辨率2.0 r因子为18.5%。氢键相互作用和构造采用抑肽素非常类似发现在与其他天门冬氨酸蛋白酶抑肽素复合物。酶会发生构象变化在抑制剂结合附上抑制剂更紧密。结合位点的分析表明,它们形成一个扩展管没有明显的约束力的口袋。通过比较绑定上的残留表面与其他人类天门冬氨酸蛋白酶,它已经可以合理化的一些实验数据关于不同的特异性。在S1网站,在肾素代替异亮氨酸,缬氨酸在120位置的其他酶,允许更大的疏水残基的绑定。多重构象P2残留的可能性使得S2网站的分析困难。然而,可以看到具体的交互肾素与组氨酸在P2不可能在其他的酶。 At the S3 site, the smaller volume that is accessible in pepsin compared to the other enzymes is consistent with its preference for smaller residues at the P3 position.