NADPH-cytochrome P450还原酶的纯化和表征丝状菌根霉nigricans。

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Makovec T, Breskvar K

NADPH-cytochrome P450还原酶的纯化和表征丝状菌根霉nigricans。

拱生物化学Biophys。1998年9月15日,357 (2):310 - 6。doi: 10.1006 / abbi.1998.0824。

PubMed ID

9735172 (在PubMed

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我们报告黄素蛋白的隔离和局部特征,NADPH-cytochrome P450(细胞色素c还原酶)。酶是一种类固醇11 alpha-hydroxylating系统的一部分,与真菌根霉的微粒体分数nigricans。真菌还原酶是可溶性微粒体膜与崔x - 100和纯化明显的同质性的亲和力和高效离子交换层析法。350倍净化37 mumol酶与特定活动的细胞色素c /分钟/毫克蛋白减少。单个蛋白质sds - page分析获得了乐队的表观分子量79 kDa。净化还原酶含有大约克分子数相等的数量的黄素单核苷酸和黄素腺嘌呤二核苷酸酶的每摩尔。在感应与孕激素类固醇羟化系统的微粒体NADPH-cytochrome c (P450)还原酶的活性增加了10倍。这是在良好的相关性与真菌细胞色素P450含量的增加。纯化的真菌黄素蛋白是活跃在重组系统与肾上腺细胞色素P450 C21但不能取代皮质铁氧还蛋白还原酶线粒体类固醇11 beta-hydroxylating系统。我们能够确认的作用酶的重组类固醇11 alpha-hydroxylating活动组件NADPH-cytochrome P450还原酶和细胞色素P450分离,部分纯化的真菌微粒体。

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