与凝血酶体外C1-inhibitor互动。
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引用
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Cugno M, Bos我•吕贝尔Y, CE, Agostoni
与凝血酶体外C1-inhibitor互动。
Coagul血纤维蛋白溶解。2001年6月,12 (4):253 - 60。
- PubMed ID
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11460008 (在PubMed]
- 文摘
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以前的观测增加代血浆的凝血酶在急性发作的血管性水肿患者C1-inhibitor (C1-INH)缺乏促使我们评估交互C1-INH与凝血酶的纯化系统和人血浆。为了这个目的,我们使用一些方法:(1)钠十二烷基sulfate-polyacrylamide凝胶电泳和免疫印迹分析;(2)酶联免疫吸附试验来测量复合物C1-INH与凝血酶灭活C1-INH;和(3)使用一个显色测定动力学研究。我们发现纯化C1-INH与凝血酶之间的相互作用与形成的双分子复合物的分子量(先生)130 000和120 000以及裂解的外观形式的C1-INH先生97 000。抑制凝血酶的动力学研究C1-INH显示二阶平均速率常数的19每mol / l / s,在肝素的存在显著增加。添加对人体血浆凝血酶与检测无关C1-INH-thrombin复杂地层或C1-INH的乳沟。总之,我们的数据表明,C1-INH与凝血酶的交互,在某种程度上,形成酶抑制剂复合物,在某种程度上,是裂解。二阶速率常数较低和缺乏显著的交互在等离子体显示凝血酶的抑制C1-INH循环血液中次要角色;然而,它的作用可能是重要的内皮表面,在高浓度的粘多糖发生。
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