羧肽酶A:锌抑制机制。
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拉森KS,旧的DS
羧肽酶A:锌抑制机制。
生物化学,1989年12月12日,28 (25):9620 - 5。doi: 10.1021 / bi00451a012。
- PubMed ID
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2611251 (在PubMed]
- 文摘
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锌离子竞争性抑制羧肽酶从牛胰腺。羟基化的状态(s)锌及其可能的网站(s)与酶已经被确定调查的交互抑制锌的力量在pH值范围4.6 - -10.5。抑制动力学记录stopped-flow条件下使用alpha-Val同工酶和肽底物在0.5 M氯化钠Dns-Gly-Ala-Phe 25度c . pH值依赖的pKI遵循一个模式表明酶选择性地抑制锌monohydroxide, ZnOH + (KI = 7.1 X 10(7)米)。抑制ZnOH +复杂的形成从完全水化Zn2 + 9.05的电离常数,和连续转换ZnOH +锌(OH) 2、锌(OH) 3 -,和锌(OH) 4(2 -)复合物发生电离常数为9.75,10.1,和10.5,分别。配体的电离,LH,酶抑制的网站(pKLH 5.8)是绑定ZnOH +复杂的义务。酶活性(kcat /公里)是受到三个得组:pKEH2 5.78, 8.60 pKEH, pKE 10.2。因为pKLH的值和pKEH2几乎是相同的,有可能抑制ZnOH +复杂与集团负责pKEH2交互。先前的研究已经表明,pKEH2反映glu - 270的电离以及其与水分子相互协调的催化锌离子。提出,抑制锌离子结合的glu - 270和羧酸盐的抑制过程具体锌monohydroxide因为它允许稳定氢氧化物的形成抑制和催化锌离子之间的桥梁。