过量锌离子是羧肽酶a的竞争性抑制剂。
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广濑，安藤，木谷勇
过量锌离子是羧肽酶a的竞争性抑制剂。
生物化学。1987年10月6日;26(20):6561-5。doi: 10.1021 / bi00394a041。
- PubMed ID
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3427026 (PubMed视图］
- 摘要
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在pH 8.2, I = 0.5 m条件下，用动力学和平衡透析法研究了过量锌离子对酶活性的抑制机制。在羧肽酶A(牛胰腺)下，肽(羧基氧甘氨酸- l-苯丙氨酸和hippuryl- l-苯丙氨酸)和酯(hippuryl- l-苯乳酸酯)底物被过量锌离子竞争性抑制。在pH值8.2时，羧肽酶A对过量锌离子的Ki值相似[Ki = (5.2-2.6) X 10(-5) M]。在pH值8.2的平衡透析中，羧基肽酶A解离多余锌离子的表观常数也得到了2.4 X 10(-5) M，非常接近上述Ki值。与arsanilazotyrosine - 248羧肽酶(((Azo-CPD)锌)),hippuryl-L-phenylalanine, carbobenzoxyglycyl-L-phenylalanine,和乳酸hippuryl-L-phenyl也抑制多余的锌离子的竞争模式,和Ki值(3.0 - -3.5)X 10 (5) M .多余的锌离子的离解常数明显arsanilazotyrosine - 248羧肽酶,从吸收变化获得510海里,是3.2 X 10(5)米和类似于Ki值((Azo-CPD)锌)。用天然羧肽酶A和砷氮偶氮酪氨酸-248羧肽酶A抑制酶活性、分光光度法和平衡透析法测定的表观解离常数和抑制常数基本相同。表观解离常数和抑制常数之间的一致性表明，锌与酶的结合直接与过量锌离子对酶活性的抑制有关。过量的锌离子是肽和酯底物的竞争性抑制剂。(摘要删节至250字)