新型头孢噻肟酶(CTX-M-16)因取代Asp-240—>Gly而提高了催化效率。
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Bonnet R, Dutour C, Sampaio JL, Chanal C, Sirot D, Labia R, De Champs C, Sirot J
新型头孢噻肟酶(CTX-M-16)因取代Asp-240—>Gly而提高了催化效率。
《抗微生物制剂》2001年8月;45(8):2269-75。doi: 10.1128 / aac.45.8.2269 - 2275.2001。
- PubMed ID
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11451684 (PubMed视图］
- 摘要
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1996年和1999年从巴西里约热内卢de Janeiro的医院收集的三种临床菌株(大肠埃希菌Rio-6、大肠埃希菌Rio-7和阴沟肠杆菌Rio-9)对广谱头孢菌素耐药，双盘协同试验呈阳性。编码pl 7.9和8.2 β -内酰胺酶的两个bla(CTX-M)基因与这种耐药性有关:在大肠杆菌Rio-7和阴沟肠杆菌Rio-9中观察到的bla(CTX-M-9)基因和在大肠杆菌菌株Rio-6中观察到的新的CTX-M编码基因，指定bla(CTX-M-16)。推导出的CTX-M-16与CTX-M-9的氨基酸序列仅因Asp-240—>Gly取代而不同。产生ctx - m -16的大肠杆菌转化子对头孢噻肟的耐药性水平相同(MIC, 16微克/ml)，但对头孢他啶的MIC (MIC, 8微克/ml)高于产生ctx - m -9的转化子。酶学研究表明CTX-M-16对氨曲南的亲和力是CTX-M-9的13倍，对头孢他啶的k(cat)是CTX-M-9的7.5倍，从而表明240位残基可以调节CTX-M酶的酶学性质。两个bla(CTX-M-9)基因和bla(CTX-M-16)基因位于不同的质粒上，表明存在与ctx - m编码基因相关的可移动元件。1996年在巴西发现了CTX-M-2和CTX-M-8酶，随后又发现了另外两种CTX-M β -内酰胺酶，CTX-M-9和CTX-M-16。这些报告证明了巴西ctx - m型广谱β -内酰胺酶的多样性。