Ig-like V结构域在nectin反式相互作用中的突出作用。Nectin3和nectin 4结合到预测的nectin1 V结构域的C-C’-C”-D β链上。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Fabre S, Reymond N, Cocchi F, Menotti L, Dubreuil P, Campadelli-Fiume G, Lopez M
Ig-like V结构域在nectin反式相互作用中的突出作用。Nectin3和nectin 4结合到预测的nectin1 V结构域的C-C’-C”-D β链上。
中华生物化学杂志，2002年7月26日;277(30):27006-13。doi: 10.1074 / jbc.M203228200。Epub 2002 5月14日。
- PubMed ID
-
12011057 (PubMed视图］
- 摘要
-
nectin形成了一个完整的分子家族，属于免疫球蛋白超家族。它们的外结构域由3个ig样结构域(V, C, C)组成。该家族至少包括5个成员，即nectin1， -2， -3， -4和脊髓灰质炎病毒受体(PVR)，它们参与不同的生理和病理过程。(i) nectin是位于上皮细胞粘附连接处的粘附分子。(二)一些蜜桃素充当脊髓灰质炎病毒或α -疱疹病毒受体(蜜桃素1)。(iii) Nectin1突变与人类口面发育异常有关。粘连特性是由独立于Ca(2+)的同质亲和异亲过程通过外畴反式相互作用介导的。我们描述了一个连接蛋白跨异质互作网络:连接蛋白3与连接蛋白1、连接蛋白2和连接蛋白PVR结合;Nectin1也与nectin4结合。在本研究中，我们比较了由nectin1介导的不同反式相互作用的亲和力。我们发现，nectin1/nectin3和nectin1/nectin4相互作用的K(D)分别为1和100 nm，而nectin1介导的嗜同性相互作用的K(D)为1微米。 We show that nectin1/nectin3 and nectin1/nectin4 trans-hetero-interactions were mediated through trans V to V domain interactions, whereas C domains contributed to increase the affinity of the interaction. Nectin3 and nectin4 share a common binding region in the nectin1 V domain: (i) nectin3 strongly competed with nectin4 binding, (ii) nectin3 and nectin4 binding to nectin1 was reduced by a number of monoclonal antibodies directed against the nectin1 V domain, and (iii) the glycoprotein D of herpes simplex virus-1 that binds to the V domain of nectin1 reduced nectin3 and nectin4 binding. Finally, using chimeric nectin1/PVR receptors where PVR V domain beta-strands were substituted with the corresponding regions of nectin1, the nectin3 and nectin4 minimal binding region on nectin1 V domain was mapped to the C-C'-C"-D beta-strands.