连接蛋白外畴结构揭示了一个典型的黏着界面。
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Harrison OJ, Vendome J, Brasch J, Jin X, Hong S, Katsamba PS, Ahlsen G, Troyanovsky RB, Troyanovsky SM, Honig B, Shapiro L
连接蛋白外畴结构揭示了一个典型的黏着界面。
分子生物学。2012 9月19(9):906-15。doi: 10.1038 / nsmb.2366。Epub 2012 8月19日。
- PubMed ID
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22902367 (PubMed视图］
- 摘要
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在许多脊椎动物组织中，树胶是介导细胞间粘附的免疫球蛋白超家族糖蛋白。nectin家族成员之间的嗜同性和嗜异性相互作用有助于调节组织模式。我们从人和小鼠中测定了所有四种nectin以及相关蛋白nectin-like 5 (Necl-5)的亲同性结合亲和力和亲异性特异性，揭示了一系列的亲同性相互作用强度和明确的亲异性特异性模式。为了了解其粘附性和特异性的分子基础，我们确定了所有四种necectin和Necl-5的天然糖基化全外畴或粘附片段的晶体结构。所有的晶体结构都揭示了二聚的nectin通过一个模式化的界面结合，这是先前提出的代表顺式二聚体。然而，该界面的守恒性和定向交联实验结果表明，该二聚体可能代表了粘着反式相互作用。二聚体的结构为胶粘剂结合的特异性提供了一个简单的分子解释。