二硫化Hepcidin重新审视,连接、动力学和结构。
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乔丹JB, Poppe L, Haniu M, Arvedson T,赛义德·R,李V, Kohno H, H, Schnier PD,哈维TS,米兰达LP Cheetham J, Sasu BJ
二硫化Hepcidin重新审视,连接、动力学和结构。
284年J生物化学杂志。2009年9月4日,(36):24155 - 67。doi: 10.1074 / jbc.M109.017764。Epub 2009年6月24日。
- PubMed ID
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19553669 (在PubMed]
- 文摘
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Hepcidin是一个紧密折叠25-residue肽激素,它包含四个二硫键,这已被证明作为铁的主要监管机构在脊椎动物体内平衡。我们使用多种技术来展示一个二硫键模式hepcidin不同于先前发表的。所有技术确认以下二硫键连接:半胱氨酸(1)半胱氨酸(8)、半胱氨酸(3)半胱氨酸(6)、半胱氨酸(2)半胱氨酸(4)和半胱氨酸(5)半胱氨酸(7)。hepcidin NMR研究揭示出一个新的模型,在环境温度下,两种不同的构象之间的互换,可以单独通过温度变化来解决。使用这些方法,解决方案结构hepcidin决心在325和253 K过冷的水。x射线分析co-crystal的工厂似乎稳定hepcidin构象类似于高温核磁共振结构。