Metalloproteases叫urokinase-type纤溶酶原激活物受体D1-D2链接器地区暴露抗原表位不存在完整的可溶性受体。

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Andolfo,英语WR, Resnati M,墨菲G,布拉西F, Sidenius N

Metalloproteases叫urokinase-type纤溶酶原激活物受体D1-D2链接器地区暴露抗原表位不存在完整的可溶性受体。

Thromb Haemost。2002年8月,88 (2):298 - 306。

PubMed ID

12195704 (在PubMed

]

文摘

蛋白水解的乳沟尿激酶纤溶酶原激活物受体(uPA (R))防止绑定uPA和vitronectin而产生生物活性uPAR碎片。我们最近表明,矩阵metalloproteinase-12 (MMP-12)从刺激人类微血管内皮细胞释放细胞uPAR-antigen提供一个新颖的纤溶酶原激活物和MMP的系统之间的反馈机制。我们现在显示MMP-12基质金属蛋白酶和其他直接和有效地分裂uPAR Thr86 paralal Tyr87肽键链接器地区位于连接uPAR域1和2,释放的主要从其余的受体配体结合域1。uPAR劈理的重要性可能的生物基质金属蛋白酶也支持的观察,小鼠uPAR由MMP-12裂解(Pro89 paralal Gln90肽键),尽管有限序列之间的同源性链接器区域。对人类使用抗体提高uPAR uPAR链接器区域我们显示这个区域,其中包含选择性SRSRY抗原决定基,暴露在MMP的乳沟。

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