人吡哆醛激酶的晶体结构:M(+)和M(2+)活化的结构基础。
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Musayev FN, di Salvo ML, Ko TP, Gandhi AK, Goswami A, Schirch V, Safo MK
人吡哆醛激酶的晶体结构:M(+)和M(2+)活化的结构基础。
蛋白质科学，2007;16(10):2184-94。doi: 10.1110 / ps.073022107。Epub 2007 8月31日。
- PubMed ID
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17766369 (PubMed视图］
- 摘要
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吡哆醇激酶催化磷酸基团从ATP转移到吡哆醇、吡哆胺和吡哆醇的5'醇。在这项工作中，动力学研究进行了考察一价阳离子对人吡哆醛激酶动力学参数的依赖性。结果表明，与Na(+)相比，K(+)存在时hPLK对ATP和PL的亲和力增加了许多倍;然而，Na(+)形式的酶的最大活性是K(+)存在时活性的两倍多。其他一价阳离子，Li(+)， Cs(+)和Rb(+)没有表现出明显的活性。我们分别以2.0和2.2 A的分辨率测定了未配体形式和MgATP配合物的hPLK的晶体结构。总的来说，这两种结构显示出相似的开放构象，并且可能代表催化闲置状态。MgATP复合物的晶体结构也揭示了Mg(2+)和Na(+)串联作用，将ATP锚定在活性位点。有趣的是，hPLK的活性位点作为一个汇来结合MPD的几个分子。从动力学和结构研究的角度讨论了该酶的一价和二价金属阳离子结合、活性位点结构和维生素B6特异性的特点，并与绵羊酶和大肠杆菌酶进行了比较。