黄嘌呤氧化还原酶在催化过程中的晶体结构:对反应机理和酶抑制的启示。
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冈本K，松本K，希尔R，艾格BT，派EF，西野T
黄嘌呤氧化还原酶在催化过程中的晶体结构:对反应机理和酶抑制的启示。
中国科学院学报(自然科学版)，2004年5月25日;Epub 2004 5月17日。
- PubMed ID
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15148401 (PubMed视图］
- 摘要
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钼在生物学中广泛分布，通常作为单核金属中心存在于许多催化氧原子转移的酶的活性位点。钼羟化酶不同于其他催化羟化反应的生物系统，因为纳入产品的氧原子来自水，而不是分子氧。在这里，我们展示了黄嘌呤氧化还原酶与慢底物羟基化反应的关键中间体的晶体结构，在该反应中产物形成碳氧键，但产物仍与钼络合。该中间体在大约640 nm处显示出稳定的宽电荷转移带。配合物的晶体结构表明，催化不稳定的Mo-OH氧已经与底物的碳原子形成了键。此外，氧化酶的MoS基团发生质子化，在钼中心还原过程中产生Mo-SH。与之前的布置相反，我们发现最后一个配体位于方锥金属配位球的赤道位置，而不是顶端位置。通常在酶的活性位点上看到的水分子在目前的结构中是不存在的，这可能解释了这种中间体对氢氧根取代配体的稳定性。
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