描述的谷胱甘肽醛糖还原酶的结合位点。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
拉玛KV,武断的话提单,斯利瓦斯塔瓦年代,博,Balendiran门将,Watowich SJ, Petrash JM,斯利瓦斯塔瓦SK
描述的谷胱甘肽醛糖还原酶的结合位点。
化学生物相互作用。2001年1月30日;130 - 132 (1 - 3):537 - 48。
- PubMed ID
-
11306073 (在PubMed]
- 文摘
-
尽管广泛调查,多元醇通路enzyme-aldose还原酶的生理作用(AR)仍然是模糊的。而酶降低葡萄糖在体内和体外,动力学和结构研究表明低效率的碳水化合物与酶的活性部位结合。活动网站由疏水残基排列,显得更加兼容的绑定中长期长链脂肪族醛或疏水芳香醛。此外,我们最近的研究表明,谷胱甘肽(GS)配合也有效地减少了酶。例如,GS共轭减少丙烯醛的催化效率1000倍高于父母醛,表明谷胱甘肽的活性位点残基的特定识别基于“增大化现实”技术。提高催化效率在glutathiolation trans-2-nonenal也观察到,trans-2-hexenal和反式,trans-2 4-decadienal,建立,增强催化效率是专门由于谷胱甘肽链,而不是特定于醛。结构活性关系谷胱甘肽的氨基酸替换或删除显示特定的相互作用的活性部位gamma-Glu1谷胱甘肽和半胱氨酸。分子建模显示glutathione-propanal共轭可以绑定两个截然不同的方向。在方向1中,共轭与Trp20 gamma-Glu1, Lys21 Val47,和Gly3与Ser302 Leu301,而在定位2、分子与gamma-Glu1倒与Ser302交互、和Leu301。综上所述,这些数据表明,glutathiolation醛的提高与AR活性部位的兼容性,这可能是内生和异型生物质醛解毒的生理意义。