哺乳动物肌肉、大脑和肝脏糖原磷酸化酶中物种独立、同工酶特异性氨基酸取代的比较分析。

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Hudson JW, Hefferon KL, Crerar MM

哺乳动物肌肉、大脑和肝脏糖原磷酸化酶中物种独立、同工酶特异性氨基酸取代的比较分析。

生物化学学报，1997,10;1164(2):197-208。0167 - 4838 . doi: 10.1016 / (93) 90248 - p。

PubMed ID

7916624 (PubMed视图

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摘要

哺乳动物糖原磷酸化酶存在于肌肉、大脑和肝脏三种同工酶中，无论物种如何，它们对磷酸化和AMP的激活表现出不同的反应。为了鉴定可能是差异同工酶控制的重要决定因素的物种独立的氨基酸取代，我们测序了包含大鼠肌肉和大脑磷酸化酶的整个蛋白质编码区域的cdna。与大鼠肝脏、兔肌肉和人类肌肉、脑和肝脏磷酸化酶基因的核苷酸序列比较表明，肌肉和大脑同工酶之间的相关性大于与肝脏同工酶之间的相关性。与人类同工酶不同，大鼠同工酶中密码子的GC含量差异不大。相对于兔肌肉同工酶的三维结构，氨基酸序列比较表明，很少有非保守的同工酶特异性取代发生在埋藏的和二聚体接触残基中。活性位点、吡哆醛-磷酸结合位点和核苷抑制剂位点残基，以及包括磷酸化活化和部分AMP结合位点的CAP环和螺旋-2残基严格保守。相比之下，在残基313-325和残基78之间发生了5个肝脏同工酶特异性的取代，这可能是AMP对该同工酶激活不良的重要决定因素。脑同工酶21- 23,405和435残基的取代可能是其对磷酸化激活反应不良的原因。

引用本文的药物库数据

药物靶点

药物	目标	种类	生物	药理作用	行动
磷酸吡哆醛	糖原磷酸化酶，大脑形成	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节