qacr阳离子识别是由冗余的残基能够电荷中和介导的。

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彼得斯KM，舒曼JT，斯库雷RA，布朗MH，布伦南RG，舒马赫MA

qacr阳离子识别是由冗余的残基能够电荷中和介导的。

生物化学，2008年8月5日;47(31):8122-9。doi: 10.1021 / bi8008246。Epub 2008年7月11日。

PubMed ID

18616285 (PubMed视图

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摘要

金黄色葡萄球菌多药结合蛋白QacR与结构不同的阳离子亲脂性药物的广谱结合。我们之前的结构分析表明，5个QacR谷氨酸残基对某些药物的电荷中和和规范至关重要。例如，E57和E58与小檗碱相互作用，并与二价药物去qualinium的一个带正电荷的部分相互作用。本文报道了用丙氨酸和谷氨酰胺取代E57和E58的结构和生化效应。出人意料的是，这些残基的单独取代并没有显著影响QacR的药物结合亲和力。QacR(E57Q)和QacR(E58Q)与脱qualinium结合的结构表明E57和E58是电荷中和的冗余结构。最重要的发现是小檗碱在QacR多药结合口袋中重新定向，使其正电荷被侧链氧原子和芳香残基中和。总之，这些数据强调了QacR多药物结合口袋的显著多功能性，说明QacR结合无数阳离子药物的能力在很大程度上取决于口袋中存在的冗余极性、带电和芳香残基，这些残基能够静电中和。

引用本文的药物库数据

药物靶点

药物	目标	种类	生物	药理作用	行动
Dequalinium	hth型转录调节因子QacR	蛋白质	金黄色葡萄球菌	未知的	监管机构	细节