基质结合糖原磷酸化酶的天然和化学修饰亚基之间的相互作用。
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费德曼K，蔡泽尔H，海姆里奇E
基质结合糖原磷酸化酶的天然和化学修饰亚基之间的相互作用。
中国科学院学报(自然科学版)1972年8月;69(8):2278-82。doi: 10.1073 / pnas.69.8.2278。
- PubMed ID
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4506097 (PubMed视图］
- 摘要
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兔骨骼肌磷酸化酶的磷-脱磷杂交(EC 2.4.1.1;α -1,4-葡聚糖:正磷酸葡萄糖转移酶)已被制备和稳定的附件Sepharose由溴化氰激活。通过对葡萄糖-6-磷酸抑制和腺苷5'-单磷酸激活的敏感性，可以将其与磷酸化酶a区分开来。在含有活性辅因子吡哆-磷酸和非活性类似物(吡哆-磷酸一甲基酯或相应的还原化合物)的磷酸化酶亚基之间也形成了稳定的杂化体。在完全解离成单体后，sepharose结合的磷酸化酶的剩余活性小于原始基质结合的二聚酶的3%。该杂交酶由含有吡哆醛磷酸盐的潜在活性亚基和携带类似物的本质非活性亚基组成，其活性只有原始二聚酶的一半。因此，失活亚基与基质结合磷酸化酶单体的相互作用激发了单体的活性。