丝氨酸palmitoyltransferase结构、机械和监管的研究。

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鲁泽J,奈史密斯JH,邓恩TM Campopiano DJ

丝氨酸palmitoyltransferase结构、机械和监管的研究。

生物化学Soc反式。2012年6月1;40 (3):547 - 54。doi: 10.1042 / BST20110769。

PubMed ID

22616865 (在PubMed

]

文摘

SLs(鞘脂类)是由脂肪酸和一个极性头组来自L-serine。SLs是至关重要的组件的所有真核和许多原核细胞膜但S1P(鞘氨醇1-phosphate)也是一个强有力的信号分子。最近的努力寻求库存和化学复杂的大家庭的SLs(脂质地图联盟)。详细了解SL的新陈代谢可能导致治疗代理专门针对SL的目标。我们学习了SL酶的生物合成;后期具有种特异性,但所有核心SLs L-serine从缩合合成和脂肪酸等硫酯palmitoyl-CoA,催化了SPT(丝氨酸palmitoyltransferase)。SPT是PLP(5 '磷酸吡哆醛)端依赖酶形成3-KDS (3-ketodihydrosphingosine)通过decarboxylative Claisen-like缩合反应。真核spt膜结合multi-subunit酶,而细菌酶是胞质为。我们使用细菌spt(例如从Sphingomonas)调查他们的结构和机制。突变在人类SPT引起神经病变(HSAN1(遗传性感觉和自主神经病变1型)],一种罕见的SL代谢性疾病。 How these mutations perturb SPT activity is subtle and bacterial SPT mimics of HSAN1 mutants affect the enzyme activity and structure of the SPT dimer. We have also explored SPT inhibition using various inhibitors (e.g. cycloserine). A number of new subunits and regulatory proteins that have a direct impact on the activity of eukaryotic SPTs have recently been discovered. Knowledge gained from bacterial SPTs sheds some light on the more complex mammalian systems. In the present paper, we review historical aspects of the area and highlight recent key developments.

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
磷酸吡哆醛	丝氨酸palmitoyltransferase 3	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节