铜S100A13亲和力,的一个关键组件FGF-1模copper-dependent释放复杂。

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Sivaraja V, Kumar TK Rajalingam D, Graziani我Prudovsky我于C

铜S100A13亲和力,的一个关键组件FGF-1模copper-dependent释放复杂。

Biophys j . 2006年9月1日,91 (5):1832 - 43。Epub 2006 6月9。

PubMed ID

16766622 (在PubMed

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文摘

S100A13 S100蛋白家族中的一员,参与copper-dependent模peptideless蛋白质纤维母细胞生长因子的分泌信号1和白介素1 lpha。在这项研究中,我们调查的影响相互作用Cu2 +和Ca2 +的结构S100A13使用各种生物物理技术,包括多维核磁共振光谱学。等温滴定的结果量热学实验表明,S100A13可以绑定独立Ca2 +和Cu2 +几乎相等的亲和力在微摩尔的范围(Kd)。铽绑定和等温滴定量热法数据显示,两个原子Cu2 + / S100A13 Ca2 +绑定/的子单元。热变性实验监测结果远紫外圆二色性、有限的胰蛋白酶消化,hydrogen-deuterium交换(使用1 h-15n异核单量子相干光谱)显示,Ca2 +和Cu2 +相反对S100A13稳定性的影响。Ca2 +稳定蛋白质的约束力,但观察到蛋白质的稳定性降低绑定Cu2 +。1 h-15n化学位移扰动实验表明S100A13可以同时绑定Ca2 +和Cu2 +和金属离子的结合不是相互排斥的。这项研究的结果表明,Cu2 +绑定的亲和力S100A13对FGF-1的形成很重要为和随后的分泌信号通过模peptideless生长因子释放途径。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
钙	蛋白质S100-A13	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节
氯化钙	蛋白质S100-A13	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节