结合α血红蛋白稳定蛋白AHSP的α血红蛋白的生化命运。
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引用
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周绍平,刘建军,刘建军,刘建军
结合α血红蛋白稳定蛋白AHSP的α血红蛋白的生化命运。
生物化学学报,2006;28(3):32611-8。Epub 2006 8月10日
- PubMed ID
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16901899 (PubMed视图]
- 摘要
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α血红蛋白稳定蛋白(AHSP)是一种结合游离α血红蛋白(alphaHb)维持其结构并限制其促氧化活性的红系蛋白。先前的研究已经定义了两种不同的alphaHb。AHSP复合物。AHSP与Fe(II) α hb的结合诱导了一种不寻常的结构,其中珠蛋白的F螺旋变得紊乱,血红素环变得暴露在溶剂中。随着时间的推移,这种中间体氧化形成稳定的半色素,其中近端(F8)和远端(E7)组氨酸与血红素铁原子协调。在Fe(II)或Fe(III) α hb中加入β hbAHSP取代AHSP生成四聚体(α (2) β (2)) HbA。两种α血红蛋白的生化特性及体内意义。人们对AHSP复合物了解甚少。这里我们证明了Fe(III) alphaHb。AHSP是由与AHSP结合的含氧α hb的自氧化形成的,这个过程在生理温度和氧压下大大加速。与游离的Fe(III) alphaHb半色体相比,ahsp结合的Fe(III) alphaHb不会沉淀,可以再循环成功能性的HbA。 This requires enzymatic reduction of AHSP-bound alphaHb, either prior to or after extraction by beta subunits. In contrast, reaction of Fe(II) alphaHb-AHSP with betaHb generates functional HbA directly. Our findings support a model in which AHSP can either stabilize alphaHb transiently en route to HbA formation during normal erythropoiesis or convert excessive free alphaHb into a more chemically inert state from which recovery of alphaHb is possible by redox cycling.
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