血浆铜蓝蛋白的再现:各种金属cation-binding网站的结构和功能的角色。
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盒饭我Peixoto C,扎伊采夫VN,林德利PF
血浆铜蓝蛋白的再现:各种金属cation-binding网站的结构和功能的角色。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。2007年2月,63 (Pt 2): 240 - 8。Epub 2007年1月16日。
- PubMed ID
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17242517 (在PubMed]
- 文摘
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人类血清血浆铜蓝蛋白的三维分子结构被重新调查使用x射线同步收集的数据从水晶冻液氮温度100 K。由此产生的模型,决议从3.1到2.8,增加了分子结构的整体改善,尤其是侧链。此外,它使未知Ca2 +的明确定义绑定和Na +绑定网站。Ca2 +阳离子位于域1激活的配置非常相似,发现牛因素。Na +网站似乎起到结构作用提供刚度三个凸起的顶部表面的分子。这些特征可能有助于引导基质单核铜网站之前他们的氧化和限制的大小接近衬底。三环的铜中心似乎不同于室温结构,分子氧基必然以类似的方式发现内生孢子的外壳蛋白从枯草芽孢杆菌科。