一个祖先glutamine-dependent NAD(+)合成酶揭示了可怜的动态合作。

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饭馆,Yaffe J, Gerratana B

一个祖先glutamine-dependent NAD(+)合成酶揭示了可怜的动态合作。

Biochim Biophys学报。2009年11月,1794(11):1648 - 53年。doi: 10.1016 / j.bbapap.2009.07.014。Epub 2009年8月6日。

PubMed ID
19647806 (在PubMed
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NAD(+)合成酶催化ATP NAD(+)的形成,烟酸腺嘌呤二核苷酸和氨。Glutamine-dependent NAD(+)合成酶获得氨通过谷氨酰胺的水解谷氨酸、谷氨酰胺酶发生的领域。氨是随后运往合成酶域通过interdomain氨隧道。NAD(+)合成酶的嗜热细菌Thermotoga maritima克隆和表达。稳态动力学产物的生成和化学计量分析发现一种酶,这种酶显著低效率的同步的两个活动网站导致浪费谷氨酰胺的水解,不具体谷氨酰氨。系统发育分析glutamine-dependent NAD(+)合成酶相关远程识别三类。t . maritima NAD(+)合成酶的研究小组提出了代表祖先群体的基础上,系统分析和动力学特征。系统发育的结果也很好地关联程度的催化效率测量的结核分枝杆菌、酵母和t . maritima NAD(+)合成酶。此外,报告的数据结合结构数据用于glutamine-dependent NAD(+)合成酶奠定了基础为进一步调查这些酶的活性部位耦合机制。

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