单一域金属硫蛋白:supermetalation人类太1。

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萨瑟兰德、Willans MJ Stillman乔丹

单一域金属硫蛋白:supermetalation人类太1。

J是化学Soc。2012年2月15日,134 (6):3290 - 9。doi: 10.1021 / ja211767m。Epub 2012年2月6日。

PubMed ID

22242602 (在PubMed

]

文摘

金属硫蛋白是一个小的家庭,半胱氨酸蛋白质丰富,涉及一系列的角色包括有毒金属解毒,防止氧化应激,metallochaperones参与体内平衡的重要的锌和铜。我们报告说人类金属硫蛋白1、知名协调7锌(2 +)或Cd(2 +)离子20半胱氨酰硫醇,将绑定8结构重要的Cd(2 +)离子,形成supermetalated Cd (8) -betaalpha-rhMT 1的一个物种,是一种新型的结构域。ESI-mass谱分析是用来确定确切的金属化作用betaalpha-rhMT状态。derivative-shaped CD的CD (7) -betaalpha-rhMT[峰极值(260 +)和(-)239 nm)彻底改变在CD(8)形成-betaalpha-rhMT急剧的外观单相CD带集中在252海里,一个特性表明集群对称的损失。第八Cd的结构意义(2 +)离子决心从直接和间接的结合(113)Cd核磁共振(NMR)谱。对于Cd (8) -betaalpha-rhMT,只有四个峰出现的直接(113)Cd NMR谱。值得注意的是,虽然两个孤立的领域可以supermetalated形成Cd (4) -beta-rhMT和Cd (5) -alpha-rhMT, Cd (8) -betaalpha-rhMT而不是Cd (9) -betaalpha-rhMT之后添加多余的Cd (2 +)。我们建议这两个域一致行动协调第八Cd(2 +)原子,而且,这种互动的结果在一个合并的两个域导致崩溃的两个域结构。这是第一次报告的单一——“superdomain”为锌金属硫蛋白结构(2 +)和Cd(2 +)绑定哺乳动物蛋白质。可能的Cd单极结构的计算模型(8)-betaalpha-rhMT。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
锌	Metallothionein-1A	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节
乙酸锌	Metallothionein-1A	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节
氯化锌	Metallothionein-1A	蛋白质	人类	未知的	粘结剂	细节
硫酸锌,未指明的形式	Metallothionein-1A	蛋白质	人类	未知的	粘结剂	细节