探索舍曲林与人血清白蛋白的绑定属性:结合光谱和分子建模研究。
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Shahlaei M,拉希米B, Nowroozi Ashrafi-Kooshk先生,Sadrjavadi K, Khodarahmi R
探索舍曲林与人血清白蛋白的绑定属性:结合光谱和分子建模研究。
化学生物相互作用。2015年12月5日,242:235-46。doi: 10.1016 / j.cbi.2015.10.006。Epub 2015年10月22日。
- PubMed ID
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26471709 (在PubMed]
- 文摘
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人血清白蛋白(HSA)药物绑定是一个重要因素来确定半衰期和药物的生物利用度。在目前的研究中,舍曲林(SER) 必威国际appHSA的相互作用是研究使用光谱和分子建模技术的结合。紫外可见的变化,CD和傅立叶变换红外光谱以及相当程度的色氨酸荧光猝灭观察SER-HSA交互。数据通过光谱方法以及计算研究表明,SER结合残留物位于子域名HSA的花絮。分析光谱数据代表的形成1:1复杂,重要的亲和力,负熵和焓的变化和疏水相互作用的重要作用绑定HSA的爵士。绑定模型被证明在SER的构象、活跃的站点交互,重要的氨基酸和氢键。计算映射可能的结合位点的SER确认绑定在一个大的配体HSA的疏水空腔。根据实验数据,计算分析表明,SER绑定不改变蛋白质的二级结构。结果不仅导致更好的理解之间的交互SER和保险公司还提供有用的数据SER对蛋白质构象的影响。