醛缩酶之间的相互作用和空泡的H + atp酶:证据直接耦合的糖酵解ATP-hydrolyzing质子泵。
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张陆M,霍利迪LS, L,邓恩WA Jr,好运SL
醛缩酶之间的相互作用和空泡的H + atp酶:证据直接耦合的糖酵解ATP-hydrolyzing质子泵。
J生物化学杂志。2001年8月10日,276(32):30407 - 13所示。doi: 10.1074 / jbc.M008768200。Epub 2001年6月8日。
- PubMed ID
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11399750 (在PubMed]
- 文摘
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空泡的H (+) atp酶(V-ATPases)对酸化至关重要的细胞内的隔间和质子分泌肾上皮细胞和破骨细胞的质膜。细胞蛋白质调节V-ATPases在很大程度上仍未知。V-ATPase E结合的蛋白质亚基的屏幕使用2台混合动力试验确定了酵母cDNA克隆编码为醛缩酶、糖酵解途径的一种酶。E亚基之间的相互作用和醛缩酶是由降水化验证实体外使用E subunit-glutathione S-transferase嵌合融合蛋白和新陈代谢醛缩酶的标签。醛缩酶分离与完整V-ATPase从牛肾微粒体和osteoclast-containing co-immunoprecipitation老鼠骨髓文化研究使用一个anti-E执行单元单克隆抗体。交互不受孵化与醛缩酶底物或产品。在采用化验,醛缩酶被发现与V-ATPase colocalize肾近端小管。在破骨细胞,aldolase-V-ATPase复杂似乎从细胞核周围的隔间进行亚细胞的再分配到折边膜激活后吸收。在醛缩酶的酵母细胞缺陷,外围V (1) V-ATPase领域被发现从积分分离膜V(0)领域,表明质子泵直接耦合的糖酵解。直接绑定V-ATPase和醛缩酶之间的相互作用可能是一个新的V-ATPase的监管机制,包括近端小管酸化缺陷遗传性果糖不宽容。