人肝胆汁酸结合蛋白cDNA的克隆与表达。一个单体还原酶基因家族的成员。
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刘建军，刘建军，刘建军，刘建军，刘建军
人肝胆汁酸结合蛋白cDNA的克隆与表达。一个单体还原酶基因家族的成员。
生物化学学报，1993;26(4):1048 - 1057。
- PubMed ID
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8486699 (PubMed视图］
- 摘要
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在人类肝脏中，我们先前发现了一种双氢二醇脱氢酶活性的异构体，它表达高亲和力的胆汁酸结合(HBAB)，而胆汁酸的3 α -羟基类固醇脱氢酶(3 α - hsd)活性极低。这种蛋白可能有助于胆汁酸在细胞内从窦极到管极的快速运输。我们现在报道了这种新型多功能蛋白的cDNA克隆和细菌表达。利用大鼠肝胆汁酸结合物cDNA探针从HepG2 lambda GT11文库中克隆出1252碱基对的HBAB cDNA。细菌表达重组hbb氧化外消旋反式二氢二醇苯(0.455 mumol NADPH/mg/min)，对胆汁酸具有最小的3 α - hsd活性(< 0.003 mumol NADPH/mg/min)。通过荧光探针双-1-苯胺-8磺酸盐的位移测定，石胆酸和鹅去氧胆酸的解离常数高于先前报道的天然蛋白的解离常数(1微米对10纳米)。与人十氯酮还原酶、牛前列腺素F合成酶和大鼠肝-3 α - hsd有显著的氨基酸序列同源性，表明HBAB也是最近发现的单体氧化还原酶基因家族的成员。未来的研究将确定这种新型多功能蛋白在胆汁酸转运和外源代谢中的生理意义。