净化,从Dictyostelium discoideum cDNA-derived adenylosuccinate合成酶的序列。

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Wiesmuller L, Wittbrodt J, Noegel AA, Schleicher M

净化,从Dictyostelium discoideum cDNA-derived adenylosuccinate合成酶的序列。

J生物化学杂志。1991年2月5日,266 (4):2480 - 5。

PubMed ID

1989999 (在PubMed

]

文摘

Adenylosuccinate合成酶(IMP: L-aspartate连接酶(GDP), EC 6.3.4.4)中扮演一个重要的角色在嘌呤生物合成催化GTP-dependent转换IMP AMP。这种酶的纯化细胞溶质的盘基网柄菌discoideum使用GTP-agarose色谱法作为重要的一步。它有一个明显的44 kDa的分子质量。单克隆抗体识别的几种形式的酶用π值在8.1和9.0之间。Michaelis-Menten常量(公里)较低的核苷酸基质IMP(公里= 30 microM)和三磷酸鸟苷(公里= 35 microM)与天冬氨酸的值(公里= 440 microM)。这些值是在良好的协议与常量报道从其他生物。免疫学研究表明,蛋白质主要是局部细胞溶质,只是部分与颗粒分数。这种酶d discoideum存在在整个发育周期。使用单克隆抗体、基因克隆的λgt11表达式库。完整的序列代表了首次报道一个真核adenylosuccinate合成酶的主要结构。南部与cDNA探针印迹杂交证明adenylosuccinate合成酶是由单个基因和编码包含至少一个基因内区。 The deduced amino acid sequence shows 43% identity to adenylosuccinate synthetase from Escherichia coli. Homologous regions include short sequence motifs, such as the glycine-rich loop which is typical for GTP-binding proteins.

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
天冬氨酸	Adenylosuccinate合成酶(蛋白质组)	蛋白质组	人类	未知的	底物	细节