铰链区O-Glycosylation人类免疫球蛋白的G3 (IgG3)。
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Dekkers Plomp R, G, Rombouts Y,维瑟R, Koeleman CA, Kammeijer GS,詹森公元前Rispens T, Hensbergen PJ, Vidarsson G, Wuhrer M
铰链区O-Glycosylation人类免疫球蛋白的G3 (IgG3)。
摩尔细胞蛋白质组学。2015年5月,14 (5):1373 - 84。doi: 10.1074 / mcp.M114.047381。Epub 2015 3月10。
- PubMed ID
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25759508 (在PubMed]
- 文摘
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免疫球蛋白G(免疫球蛋白)是一种最丰富的人血清蛋白和免疫系统的一个基本组成部分。IgG3约占总额的8%在人类血清免疫球蛋白和其他免疫球蛋白的突出子类,因为它细长的铰链区和增强效应的功能。这项研究报告的部分O-glycosylation IgG3铰链区,观察与nanoLC-ESI-IT-MS蛋白酶解后(/ MS)分析。重复区域内IgG3铰链部分被发现是O-glycosylated在三苏氨酸重复图案。非,mono和disialylated核心一种O-glycans各IgG3样本,发现了两种聚和单克隆。NanoLC-ESI-IT-MS /电子转移离解碎片和及其联用女士/小姐CID碎片被用来确定网站的IgG3 O-glycosylation。O-glycosylation网站进一步证实了突变的重组生产IgG3潜在O-glycosylation网站都被打掉了。IgG3样本6捐助者我们发现类似O-glycan结构和网站入住率,而对于同一样品的守恒N-glycosylation Fc CH2域显示相当大的个人间的变化。三种O-glycosylation站点的入住率被发现大约10%在六个serum-derived IgG3样品和大约13%在两个单克隆IgG3异型。