晶体结构的人类线粒体3-ketoacyl-CoA硫解酶(T1):洞察其硫解酶的反应机理和thioesterase活动。
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Kiema TR,神的子民RK, Strozyk M,深尾三硕T, Alexson SE, Wierenga家乡
晶体结构的人类线粒体3-ketoacyl-CoA硫解酶(T1):洞察其硫解酶的反应机理和thioesterase活动。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。2014年12月1;70 (Pt 12): 3212 - 25所示。doi: 10.1107 / S1399004714023827。Epub 2014年11月22日。
- PubMed ID
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25478839 (在PubMed]
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晶体结构的人类线粒体3-ketoacyl-CoA硫解酶(hT1) apo和在复杂辅酶A已经确定在2.0一项决议。结构确认四聚物的这个降解硫解酶的四级结构。活跃的网站非常相似的活性部位的菌胶团ramigera生物合成的四聚物的硫解酶(PDB项1 dm3 1 m1o)和不同的酶活性部位的二聚的降解硫解酶(PDB afw条目1和2 iik)。腔分析表明模式绑定在隧道排脂酰尾巴Nbeta2-Nalpha2循环的相邻单元的Lalpha1螺旋循环域。浸泡的apo hT1晶体octanoyl-CoA导致晶体结构在复杂与辅酶a由于内在酰CoA thioesterase hT1的活动。解决方案研究证实hT1低酰coa thioesterase活动脂肪酰coa基质。最快的速度是观察butyryl-CoA的水解。它也表明,T1具有显著的生物合成硫解酶活动,预测的生理重要性。