Pathogen-derived HLA-E绑定抗原表位主要揭示广泛的锚口袋耐受性和构象上的可塑性肽绑定。
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沃尔特斯LC, Harlos K,布莱肯瑞吉,Rozbesky D,巴雷特小,Jain V,沃尔特·TS奥卡拉汉,借P, Toebes M,汉森SG,萨夏JB, Abdulhaqq年代,格林JM, Fruh K,马歇尔E,选择LJ,琼斯EY、McMichael AJ, Gillespie通用
Pathogen-derived HLA-E绑定抗原表位主要揭示广泛的锚口袋耐受性和构象上的可塑性肽绑定。
Nat Commun。2018年8月7日,9 (1):3137。doi: 10.1038 / s41467 - 018 - 05459 - z。
- PubMed ID
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30087334 (在PubMed]
- 文摘
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通过主要组织相容性复合体类Ia领袖sequence-derived (VL9)肽绑定和CD94 / NKG2受体接触,人类白细胞抗原E (HLA-E)报告健康细胞NK细胞。先前的研究显示出强烈的偏见VL9 HLA-E绑定,随后由结构分析的偏好。然而,结核分枝杆菌(Mtb)感染和恒河cytomegalovirus-vectored SIV疫苗显示上下文HLA-E和恒河同系物,Mamu-E,提出各种pathogen-derived肽CD8 (+) T细胞,分别。我们的晶体结构与艾滋病毒和Mtb-derived肽HLA-E复杂。我们表明,尽管存在的首选主锚残留物,HLA-E-bound肽可以采用替代肽结合槽内构象。此外,结合结构和突变分析说明对疏水性的容忍度和极地残留主口袋里比之前的赞赏。最后,生化研究揭示HLA-E肽绑定和交换特征与潜在替代体内抗原呈递功能的相关性。