解决核磁共振结构的主要冷休克蛋白(CspA)从大肠杆菌:识别绑定抗原决定基的DNA。
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蒋冯纽克K, W, W,特R,爱默生SD, Inouye M, Montelione GT
解决核磁共振结构的主要冷休克蛋白(CspA)从大肠杆菌:识别绑定抗原决定基的DNA。
《美国国家科学院刊S a . 1994年5月24日,91 (11):5114 - 8。doi: 10.1073 / pnas.91.11.5114。
- PubMed ID
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7515185 (在PubMed]
- 文摘
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Sequence-specific 1 h和15 n共振任务已经确定了主要冷休克蛋白(CspA)大肠杆菌与最近开发的三维triple-resonance NMR实验。通过使用这些作业,五个反平行的beta-strands从核磁共振数据的分析确定。股1 - 4有一个经典3-2-1-4希腊关键β褶板拓扑和有两个beta-bulges,职位Lys10-Trp11 Gly65-Asn66。生成三维结构的CspA从核磁共振数据通过使用分子动力学模拟退火。整个链折叠CspA beta-barrel结构,满满的疏水核心。二维isotope-edited pulsed-field梯度15 n-1h异核单个量子相干光谱被用来描述15 n-1h指纹谱和没有24-base oligodeoxyribonucleotide, 5‘-AACGGTTTGACGTACAGACCATTA-3’。Protein-DNA复杂地层扰乱酰胺共鸣的一个子集,主要坐落在一个面对CspA分子。CspA分子表面的这一部分包括两个假定的rna结合序列图案为一个不寻常的集群八面芳香族侧链:Trp11, Phe12, Phe18, Phe20, Phe31, His33 Phe34, Tyr42。这些表面芳香组,还残留Lys16 Ser44,面对CspA Lys60位于相同,是高度保守的家庭CspA同系物。这些isotope-edited pulsed-field梯度核磁共振数据提供一个低分辨率的映射CspA dna结合蛋白抗原决定基。