CspA晶体结构,大肠杆菌的主要冷休克蛋白。
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江Schindelin H, W, Inouye M,海U
CspA晶体结构,大肠杆菌的主要冷休克蛋白。
《美国国家科学院刊S a . 1994年5月24日,91(11):5119 - 23所示。doi: 10.1073 / pnas.91.11.5119。
- PubMed ID
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8197194 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌的主要冷休克蛋白,CspA,产生温度快速减速增长,涉及至少两个基因的转录调控。蛋白质与核酸结合域共享高同源性的Y-box因素,一个家庭的真核蛋白质参与转录和转译的监管。CspA已经确定的晶体结构通透决议和改进R = 0.187。CspA由五个反平行的beta-strands形成一个封闭的five-stranded beta-barrel。CspA的三维结构是类似的枯草芽孢杆菌的主要冷休克蛋白,乳腺叶状囊肉瘤,最近被确定为2.45 a分辨率。然而,在乳腺叶状囊肉瘤相比,没有二聚体形成的晶体。CspA的表面特性与单链核酸蛋白质相互作用。由于同源性较高的细菌与Y-box冷休克蛋白因子,CspA大肠杆菌和枯草芽孢杆菌乳腺叶状囊肉瘤为普通感冒冲击域定义一个结构框架。