利用蛋白质在人类胆碱酯酶的活性部位峡谷波动:进一步优化设计策略发展极其有效的抑制剂。
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Butini年代,Campiani G,博列洛M,吉玛年代,Panico,夫M, Catalanotti B, Ros年代,布林迪西M, Agnusdei M,不快,Nacci V,诺维利诺E, Belinskaya T, Saxena, Fattorusso C
利用蛋白质在人类胆碱酯酶的活性部位峡谷波动:进一步优化设计策略发展极其有效的抑制剂。
J地中海化学。2008年6月12日,51 (11):3154 - 70。doi: 10.1021 / jm701253t。Epub 2008年5月15日。
- PubMed ID
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18479118 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白质构象变化对生物功能至关重要,虽然蛋白质运动和功能之间的关系还有待探讨。全面的生物信息学分析的胆碱酯酶(;痒),我们确定了具体的热点,负责蛋白质波动和功能,和那些在调节中发挥作用的活性位点残基之间的合作网络子结构的关键。这画的优化设计策略发现强有力的和可逆的抑制剂乙酰胆碱酯酶和butyrylcholinesterase (hAChE和hBuChE)选择性地与特定蛋白质子结构。因此,两个三环不同间隔半个功能化基团进行了分子标准探测器最好的互动与特定hChE峡谷中的热点。发现一些特别行政区的趋势,多点抑制剂3和3 d被发现是最强有力的抑制剂hBuChE和hAChE知道日期。