磷氨基酸类的抑制剂亮氨酸氨基肽酶。
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Giannousis PP、Bartlett PA
磷氨基酸类的抑制剂亮氨酸氨基肽酶。
J地中海化学。1987年9月,30 (9):1603 - 9。
- PubMed ID
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3625708 (在PubMed]
- 文摘
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各种磷氨基酸和二肽类似物合成和评估作为金属酶的抑制剂亮氨酸氨基肽酶从猪肾。二膦酸酯二肽被发现是适度的抑制剂的酶(8 e, Ki = 58 microM;8 h, Ki = 340 microM)。次膦酸(17-OH)和phosphinamide (17-NH2)类似物与bestatin由凝结的phosphinate氨基酸衍生物11日通过三价phosphonite酯12日与亮氨酸异氰酸酯衍生品13。这些化合物也被证明是普通的抑制圈(17 - Ki = 56 microM;17-NH2 Ki = 40 microM)。一系列简单(alpha-aminoalkyl)膦酸和次膦酸也评估,发现和最有效的抑制剂的膦酸类似物L-Leu和L-Phe (R) 3 e, Ki = 0.23 microM;(R) 3 h, Ki = 0.42 microM)。Slow-binding行为观察(R) 3 e(今敏= 400 + / - 55 m - 1 s - 1)和(R) 3 h(今敏= 445 + / - 50 m - 1 s - 1)。次膦酸类似物的低浓缩铀和法强100倍低于膦酸酯衍生品。 The fact that tetrahedral phosphorus analogues are less potent inhibitors of LAP than they are of other zinc peptidases suggests that the mechanism of LAP may be fundamentally different than that of the latter enzymes.