高效荧光底物筛选雇佣NAD-dependent sirtuin 5赖氨酸deacylase (KDAC)酶。

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马德森,奥尔森CA

高效荧光底物筛选雇佣NAD-dependent sirtuin 5赖氨酸deacylase (KDAC)酶。

J地中海化学。2012年6月14日;55 (11):5582 - 90。doi: 10.1021 / jm300526r。2012年5月24日Epub。

PubMed ID

22583019 (在PubMed

]

文摘

第三类赖氨酸deacylases (KDACs),也被称为克利已成为有趣的药物靶点治疗多种疾病。获得更深入的理解过程受到sirtuins蛋白的影响,个别同功酶的选择性小分子调节剂的发展一直是一个长期的目标。必不可少的新型调节器的发现,然而,是很好的筛选协议和机械的见解关于目标的问题。因此,我们评估七个人类sirtuin蛋白水解酶的活动对fluorogenic基质。常用,商用基质和小说是否旨在解决赖氨酸翻译修饰领域的近期发展进行了评估。我们的调查发现了两个新的fluorogenic epsilon-N-succinyllysine-containing基质,使高效和enzyme-economical筛选雇佣sirtuin蛋白5 (SIRT5)。此外,灵巧的动能调查开发优化的协议,应该有价值的酶动力学研究。最后,这些协议是应用于动力学分析抑制SIRT5苏拉明,一个强有力的sirtuin蛋白抑制剂之前显示的x射线晶体学来绑定衬底口袋里的人类SIRT5 KDAC酶。

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绑定属性

药物	目标	财产	测量	pH值	温度(°C)
苏拉明	NAD-dependent蛋白质deacylase sirtuin-5,线粒体	集成电路50 (nM)	27000年	N /一个	N /一个	细节