形成pyroglutamic酸的氨基端谷氨酸免疫球蛋白伽马抗体。
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Chelius D静K Lueras,出版DS,狄龙TM, Vizel, Rajan RS,李T, PV Treuheit MJ, Bondarenko案
形成pyroglutamic酸的氨基端谷氨酸免疫球蛋白伽马抗体。
肛门化学。2006年4月1日,78 (7):2370 - 6。doi: 10.1021 / ac051827k。
- PubMed ID
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16579622 (在PubMed]
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状态的蛋白质分子的n端氨基酸序列的重要埃德曼降解,蛋白质猎枪和自上而下的技术鉴定,发现生物功能,可能与修改。在这项研究中,我们调查了pyroglutamic酸的氨基端谷氨酸残基形成重组单克隆抗体。几乎一半的抗体在文献中报道含有谷氨酸残基的n端轻或重链。我们的反相高效液相色谱-光谱法方法可以单独pyroglutamic acid-containing光从本机轻链链减少,烷基化重组单克隆抗体。胰蛋白酶的肽映射和串联质谱的减少和烷基化蛋白质用于识别的pyroglutamic酸。我们确定了形成pyroglutamic酸氨基端谷氨酸重链和轻链的一些抗体,表明这种非酶的反应发生非常普遍的,可以检测到几周后孵化的37岁和45度c。这个反应的速率测量在一些水缓冲与不同的pH值,显示最小pyroglutamic酸的形成在pH值为6.2,增加pyroglutamic酸的形成在酸碱4和8。氨基谷氨酸的半衰期约为9个月的pH值4.1缓冲45度c。据我们所知,我们首次展示了谷氨酸残基在蛋白质分子的n端接受pyroglutamic酸体外形成。
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