序列基序识别靶选择性蛋白s -亚硝基化。
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贾J，阿里夫A，特伦齐F，威拉德B，犁EF，哈森SL，狐狸PL
序列基序识别靶选择性蛋白s -亚硝基化。
2014年10月23日;159(3):623-34。doi: 10.1016 / j.cell.2014.09.032。Epub 2014年10月16日。
- PubMed ID
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25417112 (PubMed视图]
- 摘要
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s -亚硝基化是一种普遍存在的蛋白质修饰，是一氧化氮(NO)介导的信号转导和细胞功能的主要机制。s -亚硝基酶可以利用NO合成酶(NOS)衍生的NO修饰靶蛋白中选定的半胱氨酸。尽管蛋白质组学鉴定了一千多种s -亚硝基化蛋白，但很少有s -亚硝基化酶被鉴定出来。此外，位点选择性s -亚硝基化的机制和特定序列基序的潜在作用仍然很大程度上未知。在这里，我们描述了一种刺激诱导的异三聚体s-亚硝基酶复合体，由诱导的NOS (iNOS)、S100A8和S100A9组成。S100A9表现出转亚硝基酶活性，将NO从iNOS传递到目标蛋白，而S100A8和S100A9协同指导位点选择。通过蛋白质组学分析发现了一个被iNOS-S100A8/A9 s -亚硝基化的蛋白家族。保守的I/L-X-C-X2-D/E基序对于iNOS-S100A8/ a9介导的s -亚硝基化是必要和充分的。这些结果揭示了蛋白质s-亚硝基化和磷酸化之间难以捉摸的平行关系，即通过初级序列基序识别对选定目标的刺激依赖的翻译后修饰。