人类痴痴乙醇脱氢酶的结构:一个glutathione-dependent甲醛脱氢酶。
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杨锌、Bosron WF,赫尔利道明
人类痴痴乙醇脱氢酶的结构:一个glutathione-dependent甲醛脱氢酶。
J杂志。1997年1月24日,265 (3):330 - 43。
- PubMed ID
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9018047 (在PubMed]
- 文摘
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人类的晶体结构第三类痴痴乙醇脱氢酶(ADH)在一个二进制复杂与NAD + 2.7(γ)解决了决议通过分子替代我beta1 beta1 ADH与人类类。痴痴抗利尿激素催化长链醇如omega-hydroxy脂肪酸的氧化以及S-hydroxymethyl-glutathione,甲醛和谷胱甘肽之间的自发的加合物。有两个子单元/ chi chi ADH结构的不对称单元。两个子单元显示一个半开的催化域的构象。开启和关闭之间的这种构象一半马EE抗利尿激素酶构象的描述。半开的构象和二级结构的关键元素的变化提供了结构基础的能力痴痴ADH绑定S-hydroxymethyl-glutathione 10-hydroxydecanoate。催化锌离子的直接协调Glu68创建一个小说环境催化锌离子在痴痴抗利尿激素。这个新配置催化锌类似于一个中间的马EE ADH提议通过理论计算和符合的光谱数据公司(II)代替痴痴酶。位置的残留His47痴痴ADH结构表明His47可能功能作为质子转移催化基础和绑定的磷酸腺苷NAD (H)。这种酶底物结合结构的建模与之前一致诱变数据,数据显示,Asp57和Arg115导致谷胱甘肽Arg115有助于绑定的绑定和omega-hydroxy脂肪酸和识别额外的残留物,这可能导致衬底绑定。